近日，我组在肽段和蛋白质紫外光化学标记新方法研究方面取得了新进展，该工作通过193-nm 紫外激光照射Br− 和I− 卤化物水溶液，直接实现了肽段和蛋白质选择性的溴化和碘化标记。

近年来，内源/天然蛋白质的光化学修饰在探索和调控蛋白质的结构、相互作用和功能等方面发挥着越来越重要的作用。目前在有机小分子中引入溴、碘等卤素原子通常需要添加剂、有机溶剂、氧化剂及苛刻的化学反应条件或通过蛋白质工程的方法引入非天然卤化氨基酸。在生物兼容和温和的水溶液溶液条件下实现未保护多肽和蛋白质的溴化和碘化仍然面临挑战。

在本研究工作中，本团队首次利用10 ns 脉宽的193-nm ArF 准分子激光探索了卤化物水溶液中Br− 和 I−离子的直接光化学转化及未保护多肽和蛋白质卤化机制，最终实现了多肽和蛋白质样品的选择性溴化和碘化标记。其中溴化标记氨基酸主要包括色氨酸（Trp）、组氨酸（His）和酪氨酸（Tyr），碘化标记氨基酸主要包括组氨酸（His）和酪氨酸（Tyr）。卤代位点对蛋白质的天然结构具有高度的选择性，并且由于激光的脉冲持续时间较短（10 ns），蛋白质的结构在很大程度上得以保留。该光化学卤化反应均在室温条件下的温和水溶液中进行，不需要添加任何酶、氧化剂、金属催化剂、有毒卤化试剂或有机溶剂。

本工作为首次报道采用< 200nm 紫外激光光源进行蛋白质的化学修饰，充分利用了193nm 准分子激光单光子能量高、在常温水溶液中吸收弱的特点，可以实现水溶液中常规光惰性物质如Br− 和 I− 离子的高效激发，从而诱发相关光化学修饰反应。本工作为蛋白质等生物分子的直接光化学修饰和结构-功能研究提供了一种全新的光化学手段。

该工作于近日发表在Chemical Communications上，该工作得到国家自然科学基金、中国科学院原始创新0-1项目的资助以及大连相干光源（DCLS）的技术支持。（文/图 罗盼）